Das Innovative Nahrungsergänzungsmittel
zur Kollagenproduktion
Die Kollagenfasern sind die zentralen Bausteine von allen Bindegeweben. Sie unterstützen sowie stabilisieren Fasern und Gewebe. Kollagen befindet sich fast überall in unserem Körper: in der Haut, den Knochen, Muskeln und Sehnen, im Knorpel und in den gesamten Bindegeweben.
Unser Körper produziert das Kollagen selbst, jedoch verlangsamt sich die Kollagenbildung nach dem 20. Lebensjahr. Als Folge davon kommt es zu brüchigen Nägeln und Haaren, trockener Haut und Falten, Muskelabbau, unflexiblen Gelenken und Bewegungseinschränkungen.
Kollagen ist also mehr als ein Kosmetikprodukt, es wirkt von innen, holistisch auf unseren ganzen Körper!
Tu dir etwas Gutes und helfe deinem Körper,
wieder mehr Kollagen zu produzieren!
Wertvolle Inhaltsstoffe:
HIGH COLLAGEN Vegan Boost® ist eine Mischung aus Aminosäuren, die zusammen mit Induktoren
(Vitamin C, Indischem Wassernabel & Ginseng) den menschlichen Körper dazu anregen,
natives Kollagen zu bilden und zu verwenden.
Hyaluronsäure ist ein zusätzlicher, natürlicher Feuchtigkeitsspender für die Haut,
stärkt die Hautbarriere und verringert Fältchen.
VeCollal®
imitiert das Profil des menschlichen Kollagen Typ-1 und versorgt den Körper mit allen Aminosäuren
Kollagen
hilft die Faltentiefe zu reduzieren, die Hautelastizität zu verbessern & für ein straffes Hautbild und Bindegewebe zu sorgen
Hyaluronsäure
ist ein natürlicher Feuchtigkeitsspender für die Haut, stärkt die Hautbarriere und verringert Fältchen
Vitamin C
Vitamin C trägt zur normalen Kollagenproduktion & Hautfunktion bei
Nur Menschen und Tiere können Kollagen bilden. Der Körper kann aber das nötige Kollagen problemlos selbst bilden, wenn er ausreichend mit guten Aminosäuren versorgt wird.
Wissenschaftliche Innovation
VeCollal® ist die weltweit erste pflanzliche (vegane) Kollagenalternative, die auf wissenschaftlichen Erkenntnissen basiert und von nachhaltiger Innovation inspiriert ist
Wissenschaftliche Innovation
VeCollal® ist die weltweit erste pflanzliche (vegane) Kollagenalternative, die auf wissenschaftlichen Erkenntnissen basiert und von nachhaltiger Innovation inspiriert ist
Vegan, pflanzlich
VeCollal® wurde unter Berücksichtigung der Umwelt entwickelt. Nachhaltige Produktion und pflanzliche Inhaltsstoffe bieten alle Vorteile traditioneller Kollagenpräparate auf tierischer Basis
Wirkungsprinzip VeCollal®
* Die Prinzipien, die die Grundlage von VeCollal® bilden,
werden durch über 50 Studien gestützt
VeCollal® liefert dem Körper die notwendigen Bausteine für die Produktion von Kollagen Typ-1, indem es das exakte Aminosäurenprofil von menschlichem Kollagen Typ-1 nachahmt. Es kann als Biomimetikum des menschlichen Kollagen Typ- 1 betrachtet werden.
VeCollal® zielt darauf ab, den natürlichen Syntheseprozess für Kollagen Typ-1 unter Verwendung von veganen Analoga nachzuahmen.
Ausgewählte Induktoren signalisieren dem Körper, die verfügbaren Aminosäuren, für die Produktion von Kollagen zu verwenden.*
Ein einzigartiges Biomimetikum des menschlichen Kollagens Typ-1
Klinische Studien
VeCollal® increases collagen production by 134,97%
Durch In-vitro-Forschung wurde nachgewiesen, dass VeCollal® menschliche Fibroblastenzellen dazu anregen kann, um 134,97% mehr Kollagen abzusondern.
Es wurden menschliche Hautfibroblasten verwendet (die wichtigsten Zelltypen, die an der Kollagensynthese beteiligt sind).
Verschiedene Konzentrationen von VeCollal® wurden im Kulturmedium getestet und mit dem Kollagen verglichen, das mit Zellen ohne Behandlung exprimiert wurde (MOCK).
Die Ergebnisse zeigten, dass die VeCollal®-Formulierung bei einer Konzentration von 10 mg/ml die Synthese von neuem Kollagen in den Zellen induziert.
Klinische Wirksamkeitsbewertung
Vorwort: Ziel der Studie ist die Bewertung der Wirksamkeit von VeCollal® auf die Schönheit der Haut.
→ Beispiel: VeCollal® Sachet (3.885 g/sachet)
- Placebo Sachet
- Dosierung: 1 Sachet/Tag
→ Probanden: Total 15 Erwachsene (VeCollal®: Placebo = 10 : 5), Alter 25-65 Jahre
→ Methode: Es wurde eine placebokontrollierte Studie durchgeführt. Die Probanden wurden angewiesen, 4 Wochen lang täglich 1 Sachet VeCollal® oder Placebo zu sich zu nehmen. Jeder Proband musste sich in Woche 0, Woche 2 und Woche 4 einer Messung des Hautzustands und einer Blutentnahme unterziehen.
→ Testgegenstand:
- Falten
- Kollagendichte der Haut
VeCollal® hat das Potenzial Falten zu reduzieren
und die Kollagensynthese anzukurbeln
Nach 4-wöchiger Einnahme von VeCollal® war der durchschnittliche Faltenwert um 12,5% niedriger als in der ersten Woche. Das Verhältnis der Probanden, die eine effektive Verbesserung aufwiesen, zur Gesamtteilnehmerzahl betrug 80,0%.
Hyalurosäure
Der Feuchtigkeitsgehalt ist essentiell für ein jugendliches Aussehen. Mit zunehmendem Alter verliert das Wasser allmählich an Festigkeit und Zartheit. Hyaluronan ist ein Glykosaminoglykan, ein natürlicher Feuchtigkeitsfaktor für die Haut und kommt häufig im Bindegewebe des menschlichen Körpers vor.
Das Wasserrückhaltevermögen von Hyaluronsäure ist stärker als das anderer natürlicher oder synthetischer Polymere. Tatsächlich kann ein Gramm Hyaluronsäure sechs Liter Wasser aufnehmen (sechstausendfache Absorption).
International Journal of Toxicology, Juli/August 2009
→ Verbessert die Hautfeuchtigkeit
→ Hautbarriere stärken
→ Verbessert feine Linien
SUPPORTING STUDIES IN THE FORMULATION OF VECOLLAL®
- Avila Rodríguez, M.I., L.G. Rodriguez Barroso, and M.L. Sánchez, Collagen: A review on its sources and potential cosmetic applications. Journal of Cosmetic Dermatology, 2018. 17(1): p. 20-26.
- Czajka, A., et al., Daily oral supplementation with collagen peptides combined with vitamins and other bioactive compounds improves skin elasticity and has a beneficial effect on joint and general wellbeing. Nutrition Research, 2018. 57: p. 97-108.
- Rossert, J., C. Terraz, and S. Dupont, Regulation of type I collagen genes expression.
Nephrology Dialysis Transplantation, 2000. 15(suppl_6): p. 66-68.
- Davison-Kotler, E., W.S. Marshall, and E. García-Gareta, Sources of collagen for biomaterials in skin wound healing. Bioengineering, 2019. 6(3): p. 56.
- Canty, E.G. and K.E. Kadler, Procollagen trafficking, processing and fibrillogenesis.
Journal of cell science, 2005. 118(7): p. 1341-1353.
- Tang, M., et al., Effect of Hydroxylysine-O-glycosylation on the structure of type I collagen molecule: A computational study. Glycobiology, 2020.
- Silvipriya, K., et al., Collagen: Animal sources and biomedical application. Journal of Applied Pharmaceutical Science, 2015. 5(3): p. 123-127.
- Lestari, W., et al., Plant-Based Substitutes for Gelatin, in Contemporary Management and Science Issues in the Halal Industry. 2019, Springer. p. 319-322.
- Oesser, S., et al., Oral administration of 14C labeled gelatin hydrolysate leads to an accumulation of radioactivity in cartilage of mice (C57/BL). The Journal of nutrition, 1999. 129(10): p. 1891-1895.
- Watanabe-Kamiyama, M., et al., Absorption and effectiveness of orally administered low molecular weight collagen hydrolysate in rats. Journal of agricultural and food chemistry, 2010. 58(2): p. 835-841.
- Alcock, R., et al., Plasma amino acid concentrations after the ingestion of dairy and collagen proteins, in healthy active males. Frontiers in nutrition, 2019. 6: p. 163.
- de Paz-Lugo, P., J.A. Lupiáñez, and E. Meléndez-Hevia, High glycine concentration increases collagen synthesis by articular chondrocytes in vitro: acute glycine deficiency could be an important cause of osteoarthritis. Amino Acids, 2018. 50(10): p. 1357- 1365.
- Murakami, H., et al., Importance of amino acid composition to improve skin collagen protein synthesis rates in UV-irradiated mice. Amino Acids, 2012. 42(6): p. 2481-2489.
- Aoki, M., et al., Increasing effect of an oral intake of L-hydroxyproline on the soluble collagen content of skin and collagen fragments in rat serum. Bioscience, biotechnology, and biochemistry, 2012. 76(6): p. 1242-1244.
- Schwarz, R., R. Mandell, and M. Bissell, Ascorbate induction of collagen synthesis as a means for elucidating a mechanism of quantitative control of tissue-specific function. Molecular and cellular biology, 1981. 1(9): p. 843-853.
- Pinnell, S.R., S. Murad, and D. Darr, Induction of collagen synthesis by ascorbic acid: a possible mechanism. Archives of dermatology, 1987. 123(12): p. 1684-1686.
- Lee, J., et al., Panax ginseng induces human Type I collagen synthesis through activation of Smad signaling. Journal of ethnopharmacology, 2007. 109(1): p. 29-34.
- Lee, J., et al., Asiaticoside induces human collagen I synthesis through TGFβ receptor I kinase (TβRI kinase)-independent Smad signaling. Planta medica, 2006. 72(04): p. 324- 328.
- Kim, S.-H., Method for stimulation collagen synthesis and/or KGF expression. 2010, Google Patents.
- Schneider, L.M., D.J. Pusateri, and T.Q. La, Compositions and methods for stimulating synthesis of pro-collagen or collagen and hyaluronic acid. 2010, Google Patents.
- Murakami, H. and H. Kobayashi, Amino acid composition promoting collagen synthesis. 2010, Google Patents.
- Chotphruethipong, L., R.E. Aluko, and S. Benjakul, Hydrolyzed collagen from porcine lipase-defatted seabass skin: Antioxidant, fibroblast cell proliferation, and collagen production activities. Journal of Food Biochemistry, 2019. 43(5): p. e12825.
- Bellon, G., et al., Glutamine increases collagen gene transcription in cultured human fibroblasts. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Molecular Cell Research, 1995. 1268(3): p. 311-323.
- Hamanaka, R.B., et al., Glutamine metabolism is required for collagen protein synthesis in lung fibroblasts. American journal of respiratory cell and molecular biology, 2019. 61(5): p. 597-606.
- Portu, J., et al., Amino acid content in red wines obtained from grapevine nitrogen foliar treatments: consumption during the alcoholic fermentation. Wine Studies, 2014. 3(1).
- Benjakul, S., S. Karnjanapratum, and W. Visessanguan, Hydrolysed collagen from Lates calcarifer skin: Its acute toxicity and impact on cell proliferation and collagen production of fibroblasts. International Journal of Food Science & Technology, 2018. 53(8): p. 1871-1879.
- Vázquez, J.J. and E.S.M. Martínez, Collagen and elastin scaffold by electrospinning for skin tissue engineering applications. Journal of Materials Research, 2019. 34(16): p. 2819-2827.
- Lin, P.-S., et al., Transforming growth factor beta 1 increases collagen content, and stimulates procollagen I and tissue inhibitor of metalloproteinase-1 production of dental pulp cells: Role of MEK/ERK and activin receptor-like kinase-5/Smad signaling. Journal of the Formosan Medical Association, 2017. 116(5): p. 351-358.
- Zague, V., et al., Collagen hydrolysate intake increases skin collagen expression and suppresses matrix metalloproteinase 2 activity. Journal of medicinal food, 2011. 14(6): p. 618-624.
- Proksch, E., et al., Oral intake of specific bioactive collagen peptides reduces skin wrinkles and increases dermal matrix synthesis. Skin pharmacology and physiology, 2014. 27(3): p. 113-119.
- Garg, C., Molecular mechanisms of skin photoaging and plant inhibitors. International Journal of Green Pharmacy (IJGP), 2017. 11(02).
- Gref, R., et al., Vitamin c–squalene bioconjugate promotes epidermal thickening and collagen production in human skin. Scientific Reports, 2020. 10(1): p. 1-12.
- Pinnell, S.R., S. Murad, and D. Darr, Induction of collagen synthesis by ascorbic acid: a possible mechanism. Archives of dermatology, 1987. 123(12): p. 1684-1686.
- Bolke, L., et al., A collagen supplement improves skin hydration, elasticity, roughness, and density: Results of a randomized, placebo-controlled, blind study. Nutrients, 2019. 11(10): p. 2494.
- Choi, S.Y., et al., Effects of collagen tripeptide supplement on skin properties: A prospective, randomized, controlled study. Journal of Cosmetic and Laser Therapy, 2014. 16(3): p. 132-137.
- Park, K.-Y. and J. Kim, Synthesis and Biological Evaluation of Ascorbyl-Conjugated Peptide Derivatives as Collagen Synthesis Stimulating Agents in Human Skin Fibroblasts. International Journal of Peptide Research and Therapeutics, 2020: p. 1-8.
- Chen, X., et al., Panax ginseng total protein promotes proliferation and secretion of collagen in NIH/3T3 cells by activating extracellular signal-related kinase pathway. Journal of Ginseng Research, 2017. 41(3): p. 411-418.
- Lee, R., et al., Ginseng gintonin enhances hyaluronic acid and collagen release from human dermal fibroblasts through lysophosphatidic acid receptor interaction. Molecules, 2019. 24(24): p. 4438.
- Lee, G.Y., et al., Effects of Panax ginseng extract on human dermal fibroblast proliferation and collagen synthesis. International wound journal, 2016. 13: p. 42-46.
- Lu, L., et al., Asiaticoside induction for cell‐cycle progression, proliferation and collagen synthesis in human dermal fibroblasts. International Journal of Dermatology, 2004. 43(11): p. 801-807.
- Nowwarote, N., et al., Asiaticoside induces type I collagen synthesis and osteogenic differentiation in human periodontal ligament cells. Phytotherapy Research, 2013. 27(3): p. 457-462.
- Paocharoen, V., The efficacy and side effects of oral Centella asiatica extract for wound healing promotion in diabetic wound patients. J Med Assoc Thai, 2010. 93(Suppl 7): p. S166-S170.
- 1. Garg, C., Molecular mechanisms of skin photoaging and plant inhibitors. International Journal of Green Pharmacy (IJGP), 2017. 11(02).
- 2. Gref, R., et al., Vitamin c–squalene bioconjugate promotes epidermal thickening and collagen production in human skin. Scientific Reports, 2020. 10(1): p. 1-12.
- 3. Pinnell, S.R., S. Murad, and D. Darr, Induction of collagen synthesis by ascorbic acid: a possible mechanism. Archives of dermatology, 1987. 123(12): p. 1684-1686.
- 4. Bolke, L., et al., A collagen supplement improves skin hydration, elasticity, roughness, and density: Results of a randomized, placebo-controlled, blind study. Nutrients, 2019. 11(10): p. 2494.
- 5. Choi, S.Y., et al., Effects of collagen tripeptide supplement on skin properties: A prospective, randomized, controlled study. Journal of Cosmetic and Laser Therapy, 2014. 16(3): p. 132-137.
- 6. Park, K.-Y. and J. Kim, Synthesis and Biological Evaluation of Ascorbyl-Conjugated Peptide Derivatives as Collagen Synthesis Stimulating Agents in Human Skin Fibroblasts. International Journal of Peptide Research and Therapeutics, 2020: p. 1-8.
- 7. Chen, X., et al., Panax ginseng total protein promotes proliferation and secretion of collagen in NIH/3T3 cells by activating extracellular signal-related kinase pathway. Journal of Ginseng Research, 2017. 41(3): p. 411-418.
- 8. Lee, R., et al., Ginseng gintonin enhances hyaluronic acid and collagen release from human dermal fibroblasts through lysophosphatidic acid receptor interaction. Molecules, 2019. 24(24): p. 4438.
- 9. Lee, G.Y., et al., Effects of Panax ginseng extract on human dermal fibroblast proliferation and collagen synthesis. International wound journal, 2016. 13: p. 42-46.
- 10. Lu, L., et al., Asiaticoside induction for cell‐cycle progression, proliferation and collagen synthesis in human dermal fibroblasts. International Journal of Dermatology, 2004. 43(11): p. 801-807.
- Nowwarote, N., et al., Asiaticoside induces type I collagen synthesis and osteogenic differentiation in human periodontal ligament cells. Phytotherapy Research, 2013. 27(3): p. 457-462.
- Paocharoen, V., The efficacy and side effects of oral Centella asiatica extract for wound healing promotion in diabetic wound patients. J Med Assoc Thai, 2010. 93(Suppl 7): p. S166-S170.
- Benjakul, S., S. Karnjanapratum, and W. Visessanguan, Hydrolysed collagen from Lates calcarifer skin: Its acute toxicity and impact on cell proliferation and collagen production of fibroblasts. International Journal of Food Science & Technology, 2018. 53(8): p. 1871-1879.
56 . Lee, J., et al., Asiaticoside induces human collagen I synthesis through TGFβ receptor I kinase (TβRI kinase)-independent Smad signaling. Planta medica, 2006. 72(04): p. 324-328.
- Chen, X., et al., Panax ginseng total protein promotes proliferation and secretion of collagen in NIH/3T3 cells by activating extracellular signal-related kinase pathway. Journal of Ginseng Research, 2017. 41(3): p. 411-418.
- Watanabe-Kamiyama, M., et al., Absorption and effectiveness of orally administered low molecular weight collagen hydrolysate in rats. Journal of agricultural and food chemistry, 2010. 58(2): p. 835-841.
- Osawa, Y., et al., Absorption and metabolism of orally administered collagen hydrolysates evaluated by the vascularly perfused rat intestine and liver in situ. Biomedical Research, 2018. 39(1): p. 1-11.
- Lee, H.-J., et al., Orally administered collagen peptide protects against UVB-induced skin aging through the absorption of dipeptide forms, Gly-Pro and Pro-Hyp. Bioscience, biotechnology, and biochemistry, 2019. 83(6): p. 1146-1156.
- Li, P. and G. Wu, Roles of dietary glycine, proline, and hydroxyproline in collagen synthesis and animal growth. Amino acids, 2018. 50(1): p. 29-38.
- Wang, W., et al., Glycine metabolism in animals and humans: implications for nutrition and health. Amino acids, 2013. 45(3): p. 463-477.
- Karna, E., et al., Proline-dependent regulation of collagen metabolism. Cellular and Molecular Life Sciences, 2020. 77(10): p. 1911-1918.
64.. Wu, Z., et al., Metabolism, nutrition, and redox signaling of hydroxyproline. Antioxidants & redox signaling, 2019. 30(4): p. 674-682.
- Callejas, A.C.M.M., Understanding bioidentical hormones and their effect on quality of life. Journal of Prescribing Practice, 2020. 2(1): p. 18-22.
- Razzak, M. and J.K. De Brabander, Lessons and revelations from biomimetic syntheses. Nature chemical biology, 2011. 7(12): p. 865-875.
- Sharma, S., R. Gupta, and S.C. Thakur, Attenuation of collagen induced arthritis by Centella asiatica methanol fraction via modulation of cytokines and oxidative stress. Biomedical and Environmental Sciences, 2014. 27(12): p. 926-938.
- Sabaragamuwa, R., C.O. Perera, and B. Fedrizzi, Centella asiatica (Gotu kola) as a neuroprotectant and its potential role in healthy ageing. Trends in Food Science & Technology, 2018. 79: p. 88-97.
- Tsoukalas, D., et al., Discovery of potent telomerase activators: Unfolding new therapeutic and anti-aging perspectives. Molecular medicine reports, 2019. 20(4): p. 3701-3708.
- Riaz, M., et al., Ginseng: A dietary supplement as immune-modulator in various diseases. Trends in food science & technology, 2019. 83: p. 12-30. 71. Shin, H.-J., et al., Preventive effects of Korean red ginseng on experimentally induced colitis and colon carcinogenesis. Journal of Traditional and Complementary Medicine, 2020. 10(3): p. 198-206.
- Ma, G.-D., et al., Changbai Mountain ginseng (Panax ginseng CA Mey) extract supplementation improves exercise performance and energy utilization and decreases fatigue-associated parameters in mice. Molecules, 2017. 22(2): p. 237.
- Benito-Ruiz, P., et al., A randomized controlled trial on the efficacy and safety of a food ingredient, collagen hydrolysate, for improving joint comfort. International journal of food sciences and nutrition, 2009. 60(sup2): p. 99-113.
- Bosman, F.T. and I. Stamenkovic, Functional structure and composition of the extracellular matrix. The Journal of Pathology: A Journal of the Pathological Society of Great Britain and Ireland, 2003. 200(4): p. 423-428.
- Jeong, S.Y., et al., Identification of the Phytochemical Compounds and Their Type I Procollagen Induction in Astragalus membranaceus Sprouts Grown under Different Light Conditions. Journal of Applied Pharmaceutical Science, 2018. 8(06): p. 001-007.
- Sadiq, A., et al., Effects of essential amino acid “Tryptophan” in post burn skin wound healing. International Journal of Biosciences, 2018: p. 147-153.
- Friedman, M., Analysis, nutrition, and health benefits of tryptophan. International Journal of Tryptophan Research, 2018. 11: p. 1178646918802282.
78.. Skov, K., et al., Enzymatic hydrolysis of a collagen hydrolysate enhances postprandial absorption rate—A randomized controlled trial. Nutrients, 2019. 11(5): p. 1064.
- Gropper, S.S. and P.B. Acosta, Effect of simultaneous ingestion of l‐amino acids and whole protein on plasma amino acid and urea nitrogen concentrations in humans. Journal of Parenteral and Enteral Nutrition, 1991. 15(1): p. 48-53.
- Nakayama, K., C. Sanbongi, and S. Ikegami, Effects of whey protein hydrolysate ingestion on postprandial aminoacidemia compared with a free amino acid mixture in young men. Nutrients, 2018. 10(4): p. 507.
- Han, B. and M.E. Nimni, Transdermal delivery of amino acids and antioxidants enhance collagen synthesis: in vivo and in vitro studies. Connective tissue research, 2005. 46(4-5): p. 251-257.
- Kwon, Y.W., et al., N-acetylated proline-glycine-proline accelerates cutaneous wound healing and neovascularization by human endothelial progenitor cells. Scientific reports, 2017. 7(1): p. 1-13.
- Corsetti, G., et al., Topical application of dressing with amino acids improves cutaneous wound healing in aged rats. Acta histochemica, 2010. 112(5): p. 497-507.
- Al-Niaimi, F. and N.Y.Z. Chiang, Topical vitamin C and the skin: mechanisms of action and clinical applications. The Journal of clinical and aesthetic dermatology, 2017. 10(7): p. 14.
- Pullar, J.M., A.C. Carr, and M. Vissers, The roles of vitamin C in skin health. Nutrients, 2017. 9(8): p. 866.
86.. Escobar, S., et al., Effectiveness of a formulation containing peptides and vitamin C in treating signs of facial ageing: three clinical studies. International Journal of Cosmetic Science, 2021. 43(2): p. 131-135.
- Venesia, N.F., E. Fachrial, and I.N.E. Lister, Effectiveness Test of Centella Asiatica Extract on Improvement of Collagen and Hydration in Female White Rat (Rattus Norwegicus Wistar). American Scientific Research Journal for Engineering, Technology, and Sciences (ASRJETS), 2020. 65(1): p. 98-88. Hwang, E., et al., Efficacy and safety of enzyme-modified Panax ginseng for anti-wrinkle therapy in healthy skin: a single-center, randomized, double-blind, placebo-controlled study. Rejuvenation research, 2015. 18(5): p. 449-457.
- Ammala, A., Biodegradable polymers as encapsulation materials for cosmetics and personal care markets. International journal of cosmetic science, 2013. 35(2): p. 113-124.
HIGH COLLAGEN Vegan Boost®
ist eine Mischung aus Aminosäuren und liefert
deinem Körper die optimalen Bausteine,
um natives Kollagen zu bilden und zu verwenden!